1 สไลด์

2 สไลด์

ทุกที่ที่เราพบกับชีวิต เราพบว่ามันเกี่ยวข้องกับร่างกายโปรตีนบางส่วน F. Engels จุดประสงค์ของบทเรียน: เพื่อขยายและเพิ่มพูนความรู้เกี่ยวกับสารอินทรีย์ที่สำคัญที่สุดของเซลล์ตามโครงสร้างของโปรตีน เพื่อสร้างความรู้เกี่ยวกับบทบาทที่สำคัญที่สุดของโปรตีนในโลกอินทรีย์ การดำเนินการตาม แนวความคิดเกี่ยวกับความสามัคคีของสาขาวิชาวิทยาศาสตร์ธรรมชาติ

3 สไลด์

วัตถุประสงค์ของบทเรียน: ก) ทางการศึกษา - เพื่อปรับปรุงความรู้ที่จำเป็นในการศึกษาหัวข้อ; - แนะนำนักเรียนเกี่ยวกับโครงสร้างของโปรตีน - นำพวกเขาไปสู่การศึกษาอย่างมีสติเกี่ยวกับการทำงานของโปรตีน b) การพัฒนา - การพัฒนาทักษะและความสามารถทางการศึกษาทั่วไป - การพัฒนาความสามารถในการวิเคราะห์ข้อมูล เปรียบเทียบวัตถุที่เสนอ จำแนกตามเกณฑ์ต่างๆ สรุป; ทำงานโดยการเปรียบเทียบ - การพัฒนาความสนใจทางปัญญาและความสามารถในการสร้างสรรค์ c) นักการศึกษา - การศึกษาทัศนคติที่ใส่ใจต่อวิถีชีวิตที่มีสุขภาพดี - การศึกษาทัศนคติคุณธรรมต่อชีวิตอย่างมีค่าสูงสุด - การก่อตัวของทักษะเพื่อปรับให้เข้ากับสภาพชีวิตที่เปลี่ยนแปลงตลอดเวลาด้วยความช่วยเหลือจากความรู้ทักษะและความสามารถที่ได้มา

4 สไลด์

จะอภิปรายเรื่องอะไร? Gerard Mulder เป็นนักชีวเคมีชาวดัตช์ที่ค้นพบโปรตีนครั้งแรกในปี 1838 คำว่า "โปรตีน" มาจากคำภาษากรีก "proteios" ซึ่งแปลว่า "ในตอนแรก"

5 สไลด์

งานของเรา: ค้นหาโครงสร้างทางเคมีและบทบาททางชีวภาพของโปรตีน แท้จริงทุกชีวิตบนโลกมีโปรตีน พวกมันคิดเป็นสัดส่วนประมาณ 50% ของน้ำหนักตัวแห้งของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด ในไวรัส ปริมาณโปรตีนอยู่ในช่วง 45 ถึง 95% ในเซลล์ของแบคทีเรีย E. coli มีสารประกอบอินทรีย์ 5,000 โมเลกุล โดย 3,000 เป็นโปรตีน ในร่างกายมนุษย์มากกว่า 5 ล้าน โปรตีน

6 สไลด์

7 สไลด์

คุณจำชื่อโปรตีนอะไรได้บ้าง? พวกเขาอยู่ที่ไหน? อัลบูมิน ไมโอซิน เปปซิน อินเตอร์เฟอรอน

8 สไลด์

9 สไลด์

โปรตีนมีโครงสร้างอย่างไร? โปรตีนเป็นสารประกอบธรรมชาติที่มีโมเลกุลสูงที่ซับซ้อนซึ่งสร้างจากกรดแอลฟา-อะมิโน H R1 O NH2 - หมู่อะมิโน N - C - C R - เรดิคัล H H OH COOH - หมู่คาร์บอกซิล

10 สไลด์

11 สไลด์

โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิด (เรียกว่าเวทมนตร์) ดังนั้นจึงมีโปรตีนหลากหลายชนิด

12 สไลด์

13 สไลด์

งานห้องปฏิบัติการ เราทำงานกับการ์ดคำแนะนำ ปฏิกิริยาสีสำหรับโปรตีน: แซนโทโปรตีน; บิวเรต; ซีสเตอีน

14 สไลด์

ตั้งชื่อโครงสร้างของโปรตีนและประเภทของพันธะเคมีที่สอดคล้องกับโครงสร้างเหล่านี้

15 สไลด์

โปรตีนมีโครงสร้างอย่างไร? ปฐมภูมิคือสายโซ่ตรงของกรดอะมิโนที่ยึดเข้าด้วยกันโดยพันธะเปปไทด์ เป็นโครงสร้างหลักของโมเลกุลโปรตีนที่กำหนดคุณสมบัติของโมเลกุลโปรตีนและการกำหนดค่าเชิงพื้นที่

16 สไลด์

โปรตีนมีโครงสร้างอย่างไร? โครงสร้างทุติยภูมิคือการพับตามลำดับของสายโซ่โพลีเปปไทด์ให้เป็นเกลียว ขดลวดของเกลียวนั้นเสริมความแข็งแกร่งด้วยพันธะไฮโดรเจนที่เกิดขึ้นระหว่างกลุ่มคาร์บอกซิลและกลุ่มอะมิโน โครงสร้างตติยภูมิ - การวางสายโพลีเปปไทด์ออกเป็นก้อนที่เกิดจากพันธะเคมี (ไฮโดรเจน, อิออน, ไดซัลไฟด์)

17 สไลด์

โปรตีนมีโครงสร้างอย่างไร? โครงสร้างควอเทอร์นารีเป็นลักษณะเฉพาะของโปรตีนที่ซับซ้อน ซึ่งโมเลกุลนั้นก่อตัวขึ้นจากสองทรงกลมขึ้นไป หน่วยย่อยถูกเก็บไว้ในโมเลกุลโดยปฏิกิริยาระหว่างไอออนิก ไม่ชอบน้ำ และไฟฟ้าสถิต

18 สไลด์

คุณสมบัติทางเคมีของโปรตีน การไฮโดรไลซิสของโปรตีนจะลดลงจนถึงความแตกแยกของพันธะโพลีเปปไทด์ การเสื่อมสภาพ - การละเมิดโครงสร้างตามธรรมชาติของโปรตีนภายใต้อิทธิพลของความร้อนและสารเคมี

19 สไลด์

ในระหว่างการแปลงสภาพจะเกิดการทำลายโครงสร้างโปรตีนอย่างสมบูรณ์และการทำลายบางส่วน หากโครงสร้างหลักไม่ถูกทำลาย กระบวนการนี้เรียกว่า การเปลี่ยนสภาพใหม่ คุณสมบัติทางเคมีของโปรตีน

20 สไลด์

21 สไลด์

หน้าที่ของโปรตีน โครงสร้าง มีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้างเซลล์และนอกเซลล์: เป็นส่วนหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์ (ไลโปโปรตีน, ไกลโคโปรตีน), ผม, เขา, ขนสัตว์ (เคราติน), เส้นเอ็น, ผิวหนัง (คอลลาเจน) เป็นต้น โปรตีนหดตัวของมอเตอร์แอคตินและไมโอซินช่วยให้กล้ามเนื้อหดตัวในสัตว์หลายเซลล์: myosin - กล้ามเนื้อ

22 สไลด์

หน้าที่ของโปรตีน การขนส่ง เฮโมโกลบินที่เป็นโปรตีนในเลือดจับออกซิเจนและขนส่งจากปอดไปยังเนื้อเยื่อและอวัยวะทั้งหมด จากนั้นคาร์บอนไดออกไซด์จะถ่ายโอนไปยังปอด องค์ประกอบของเยื่อหุ้มเซลล์ประกอบด้วยโปรตีนพิเศษที่ให้การถ่ายโอนสารและไอออนบางชนิดจากเซลล์ไปยังสภาพแวดล้อมภายนอกและด้านหลังอย่างเข้มงวด

23 สไลด์

หน้าที่ของโปรตีน การป้องกัน ในการตอบสนองต่อการแทรกซึมของโปรตีนหรือจุลินทรีย์จากต่างประเทศ (แอนติเจน) เข้าสู่ร่างกาย โปรตีนพิเศษจะเกิดขึ้น - แอนติบอดีที่สามารถจับและทำให้เป็นกลางได้ ไฟบรินที่เกิดจากไฟบริโนเจนช่วยหยุดเลือด โมเลกุลสัญญาณของโปรตีนถูกฝังอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์ผิว ซึ่งสามารถเปลี่ยนแปลงโครงสร้างระดับตติยภูมิตามปัจจัยแวดล้อม ดังนั้นจึงรับสัญญาณจากสภาพแวดล้อมภายนอกและส่งคำสั่งไปยังเซลล์: โรดอปซิน - สีม่วง

24 สไลด์

หน้าที่ของโปรตีน ฮอร์โมนควบคุมของธรรมชาติโปรตีนมีส่วนเกี่ยวข้องกับการควบคุมกระบวนการเผาผลาญอาหาร ตัวอย่างเช่น ฮอร์โมนอินซูลินควบคุมระดับน้ำตาลในเลือด ส่งเสริมการสังเคราะห์ไกลโคเจน และเพิ่มการก่อตัวของไขมันจากคาร์โบไฮเดรต พลังงาน การสลายตัวของโปรตีน 1 กรัมต่อผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายจะปล่อย 17.6 kJ อย่างแรก โปรตีนสลายไปเป็นกรดอะมิโน และจากนั้นก็ย่อยเป็นผลิตภัณฑ์สุดท้าย - น้ำ คาร์บอนไดออกไซด์ และแอมโมเนีย การจัดเก็บ ในพืช โปรตีนจะถูกเก็บไว้ในรูปของเมล็ดอะลูโรน พวกมันจะไม่ถูกเก็บไว้ในสัตว์ ยกเว้นไข่อัลบูมิน เคซีนในนม แต่ในระหว่างการสลายของฮีโมโกลบิน ธาตุเหล็กจะไม่ถูกขับออกจากร่างกาย แต่ถูกเก็บไว้ ก่อตัวเป็นคอมเพล็กซ์ที่มีโปรตีนเฟอร์ริติน

หน้าที่ของโปรตีน
1. ฟังก์ชันโครงสร้าง
โปรตีนเป็นส่วนหนึ่งของทั้งหมด
เซลล์
ออร์แกเนลล์:
เยื่อหุ้มเซลล์ - พลาสมาเลมมา,
นิวเคลียร์
เปลือก,
เอ็นโดพลาสมิก
หรือ
ตาข่าย
เครือข่าย
(เอ่อ)
กอลจิคอมเพล็กซ์, ไลโซโซม,
เปอร์รอกซิโซม,
แวคิวโอล,
ไมโทคอนเดรีย พลาสติด และ
ไม่ใช่เมมเบรน - โครโมโซม
ไรโบโซม ศูนย์เซลล์
(เซนทริโอล)
cilia
และ
แฟลกเจลลา, ไมโครฟิลาเมนต์

2. ฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยา
เอนไซม์ทั้งหมดเป็นโปรตีน ฟังก์ชันนี้หยุดลงในปี 1982
ถือว่ามีเอกลักษณ์เฉพาะตัว ปรากฎว่าอาร์เอ็นเอบางตัวก็เช่นกัน
มีกิจกรรมเร่งปฏิกิริยา พวกเขาถูกเรียกว่า
อาร์เอ็นเอไซม์
3. ฟังก์ชั่นป้องกัน (สำหรับตอนนี้
เป็นเอกลักษณ์)
แอนติบอดี
นี้
โปรตีน
อิมมูโนโกลบูลินติดกัน
แอนติเจน
และ
ก่อตัวขึ้น
ตะกอน

4. ฟังก์ชั่นการกำกับดูแล
ในระดับเซลล์: โปรตีน - ตัวยับยั้งและตัวกระตุ้นการถอดรหัส
ในระดับร่างกาย: ฮอร์โมนบางชนิด
โปรตีน
ตัวอย่างเช่น อินซูลินเป็นฮอร์โมนที่ผลิตโดยตับอ่อน
ควบคุมทางเดินของกลูโคสผ่านพลาสมาเลมมา ที่
การพัฒนาการหลั่งอินซูลินไม่เพียงพอ
หนัก
โรค
น้ำตาล
โรคเบาหวาน.
Somatotropin เป็นฮอร์โมนการเจริญเติบโต ก่อตัวในด้านหน้า
แบ่งปัน
ต่อมใต้สมอง
ที่นั่น
เดียวกัน
ก่อตัวขึ้น
และ
ฮอร์โมน adrenocorticotropic (ACTH) เขาทำหน้าที่
ที่ต่อมหมวกไต ควบคุมการสังเคราะห์สเตียรอยด์
ฮอร์โมน

5. การเปลี่ยนแปลงพลังงาน
โปรตีนเรตินอลโรดอปซินและเรตินีนทรานส์ฟอร์ม
พลังงานแสงเป็นพลังงานไฟฟ้า แอคติน-ไมโอซิน
คอมเพล็กซ์ในกล้ามเนื้อเปลี่ยนพลังงานของสารเคมี
เชื่อมโยงไปถึงเครื่องกล
6. ฟังก์ชั่นการขนส่ง
เฮโมโกลบิน
ดำเนินการ
ขนส่ง
O2
คาร์บอนไดออกไซด์
Transferrin
ขนส่ง
ต่อม.
ระบบเพอร์มีเอสเป็นโปรตีนเมมเบรนที่
ขนส่งสารประกอบเชิงขั้วผ่านเมมเบรน
และต่อต้านการไล่ระดับความเข้มข้น

7. ฟังก์ชันพลังงาน
กรดอะมิโน 11 จาก 20 ชนิดที่สร้างโปรตีน
ร่างกายมนุษย์ "เผาไหม้" ด้วยการปล่อยพลังงาน
เหล่านี้เป็นกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น พวกเขาอาจจะ
สังเคราะห์ในเซลล์จากผลิตภัณฑ์แตกแยก
คาร์โบไฮเดรตและไขมัน
8. ฟังก์ชันบัฟเฟอร์
โปรตีนใดๆ ก็ตามที่เป็นแอมโฟเทอริกโพลีอิเล็กโทรไลต์ กระรอก
มีส่วนช่วยในการรักษาค่า pH บางอย่าง
ในส่วนต่าง ๆ ของเซลล์ โดยให้สิ่งนี้
การแบ่งส่วน

9. ฟังก์ชั่นทางโภชนาการ
ก) การจัดหากรดอะมิโนที่จำเป็น บุคคลมี 9 ของ
กรดอะมิโน 20 ชนิดไม่สามารถสังเคราะห์ได้ใน
ร่างกาย. พวกเขาต้องมาจากภายนอก
แนวคิดของ "กรดอะมิโนที่จำเป็นและไม่สามารถถูกแทนที่ได้" เป็นลักษณะเฉพาะของสปีชีส์และใช้กับสัตว์และ .เท่านั้น
เห็ด.
b) โปรตีนสำรองสำหรับการพัฒนาของตัวอ่อนและ
ให้อาหารทารก ตัวอย่างเช่น เคซีนเป็นโปรตีน
นม, โอวัลบูมิน - ไข่ขาว, ไกลอะดิน - โปรตีน
เมล็ดข้าวสาลี

กรดอะมิโน

สูตรนี้ถูกต้องสำหรับ 19 ของ
20
กรดอะมิโน,
พบในโปรตีน ที่
องค์ประกอบของโปรตีนนอกเหนือจากนี้
รวมกรดอะมิโน 19 ชนิด
กรดอะมิโนโพรลีนหนึ่งตัว
ในกรดอะมิโนทั้งหมด
มีอยู่
กลุ่มอะมิโน
ดังนั้นชื่อ - "α
กรดอะมิโน".
ในธรรมชาติ มีสเตอริโอไอโซเมอร์สองรูปแบบ: L (ถนัดซ้าย) และ
D (dextrorotatory). นอกจากกรดแอล-อะมิโนที่รวมอยู่ในโปรตีนแล้ว
ร่างกายยังมีกรด D-amino ซึ่งไม่รวมอยู่ในโปรตีน
สูตรทั่วไปของกรดอะมิโนแสดงในรูปภาพ

PROTEINGENIC AMINO ACIDS ถูกจำแนกประเภท:
- ตามโครงสร้างของโซ่ข้าง (R-groups)
กรดอะมิโนอะลิฟาติก, อะโรมาติกและเฮเทอโรไซคลิก;
- โดยกลุ่มเพิ่มเติมในหัวรุนแรง
ไดอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก (กลุ่ม NH2 สองกลุ่มและกลุ่ม COOH หนึ่งกลุ่ม)
โมโนเอมีนไดคาร์บอกซิลิก (หนึ่ง
กลุ่ม NH2 และกลุ่ม COOH สองกลุ่ม)
กรดไฮดรอกซีอะมิโน, ที่มีกำมะถัน, กรดอิมิโน (NH)
- ตามตำแหน่งของจุดไอโซอิเล็กทริก
เป็นกลาง เป็นเบสและเป็นกรด
- ตามขั้วของกลุ่ม R คือ ความสามารถของ R-groups ในการโต้ตอบกับน้ำ
ภายใต้สภาวะ pH ภายในเซลล์ที่เหมาะสม (pH ใกล้ 7.0)
กับหมู่อาร์ที่ไม่มีขั้วหรือไม่ชอบน้ำ มีขั้วแต่ไม่ใช่
หมู่ R ที่มีประจุ หมู่ R ที่มีประจุลบ และ
หมู่ R ที่มีประจุบวก
- ตามความสามารถในการสังเคราะห์ในร่างกายของสัตว์
และเปลี่ยนได้และไม่สามารถถูกแทนที่ได้

1. อนุมูลที่ไม่มีขั้วหรือไม่ชอบน้ำ
อะลิฟาติก - อะลานีน, วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน
กำมะถันที่มีเมไทโอนีน อะโรเมติกส์ - ฟีนิลอะลานีน
ทริปโตเฟน กรดโพรลีนอิมิโน
2. อนุมูลแบบมีขั้วแต่ไม่มีประจุ ไกลซีน.
กรดไฮดรอกซีอะมิโน
ซีรีน,
ทรีโอนีน,
ไทโรซีน
ประกอบด้วย
ซัลไฟริล
กลุ่ม
ซิสเทอีน
มีหมู่เอไมด์: แอสพาราจีน, กลูตามีน
3. อนุมูลที่มีประจุลบ แอสปาร์ติก
กรด, กรดกลูตามิก.
4. อนุมูลประจุบวก
ไลซีน อาร์จินีน ฮิสติดีน

พันธะเปปไทด์

โพลีเปปไทด์

H2N- CH - CO - (NH - CH - CO) n - NH - CH - COOH
│
│
│
R
R
R
(N-terminus)
(ซี-เอนด์)
โครงสร้างหลักเป็นเส้นตรง แสดงแทน
ลำดับ
กรดอะมิโน,
เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์

โครงสร้างรอง
โครงสร้างทุติยภูมิเป็นเชิงพื้นที่มัน
เกิดขึ้นจากพันธะไฮโดรเจนของกระดูกสันหลังเท่านั้น
ระหว่างหมู่ C=O และ N-H ของกรดอะมิโนต่างๆ
จัดสรร α-helix, β-folded sheet และ collagen
เกลียว

จำแนกตามประเภทของโครงสร้าง
โปรตีนไฟบริลล่า
โปรตีนทั่วโลก
โปรตีนเมมเบรน

ประเภทของตำแหน่งของโครงสร้างทุติยภูมิในรูปทรงกลม

โครงสร้างระดับอุดมศึกษา
โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนเป็นเชิงพื้นที่
โครงสร้างของพอลิเปปไทด์ที่มีโครงสร้างทุติยภูมิ
และเนื่องจากปฏิสัมพันธ์ระหว่างอนุมูล
โครงสร้างระดับอุดมศึกษาถูกกำหนดโดยสมบูรณ์โดยระดับประถมศึกษา

โปรตีนชนิดใดที่เรียกว่ากรด โปรตีนที่มีกรดอะมิโนที่เป็นกรดมากขึ้นซึ่งช่วยลด pH โปรตีนชนิดใดที่เรียกว่าเป็นกลาง? โปรตีนที่มีหมู่คาร์บอกซิลและอะมิโนจำนวนเท่ากัน ทำไมโปรตีนถึงเป็นระบบบัฟเฟอร์ที่ทรงพลัง? สามารถติดหรือให้ไฮโดรเจนไอออน รักษาระดับ pH ที่แน่นอน โปรตีนเสียสภาพคืออะไร? กระบวนการสูญเสียโครงสร้างสามมิติที่มีอยู่ในโมเลกุลโปรตีนที่กำหนดเรียกว่าการเสื่อมสภาพ รีไฟแนนซ์คืออะไร? กระบวนการในการฟื้นฟูโครงสร้างโปรตีนหลังจากการทำให้เสียสภาพเรียกว่าการเปลี่ยนสภาพ ยกตัวอย่างโปรตีนที่ละลายน้ำได้และไม่ละลายน้ำ: ละลายได้ (โปรตีนในพลาสมาในเลือด - ไฟบริโนเจน, โพรทรอมบิน, อัลบูมิน, โกลบูลิน), โปรตีนที่ไม่ละลายน้ำที่ทำหน้าที่เชิงกล (ไฟโบรอิน, เคราติน, คอลลาเจน) ยกตัวอย่างโปรตีนที่ทนต่ออิทธิพลภายนอก: ไฟโบรอินเป็นโปรตีนจากเว็บ เคราตินเป็นโปรตีนของเส้นผม คอลลาเจนเป็นโปรตีนเอ็น

1 จาก 19

การนำเสนอในหัวข้อ:หน้าที่การนำเสนอของโปรตีน

สไลด์หมายเลข 1

คำอธิบายของสไลด์:

สไลด์หมายเลข 2

คำอธิบายของสไลด์:

โปรตีน โปรตีน (โปรตีน โพลีเปปไทด์) เป็นสารอินทรีย์ที่มีโมเลกุลสูงซึ่งประกอบด้วยกรดอัลฟาอะมิโนที่เชื่อมต่อเป็นสายโซ่ด้วยพันธะเปปไทด์ โปรตีนเป็นส่วนสำคัญของโภชนาการของสัตว์และมนุษย์ เนื่องจากกรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมดไม่สามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้ และบางชนิดก็มาพร้อมกับอาหารที่มีโปรตีน ในระหว่างการย่อยอาหาร เอ็นไซม์จะย่อยโปรตีนที่กินเข้าไปเป็นกรดอะมิโน ซึ่งใช้ในการสังเคราะห์โปรตีนของร่างกายหรือแยกย่อยเป็นพลังงาน

สไลด์หมายเลข 3

คำอธิบายของสไลด์:

สไลด์หมายเลข 4

คำอธิบายของสไลด์:

หน้าที่ของโปรตีน หน้าที่ของโปรตีนในเซลล์ของสิ่งมีชีวิตนั้นมีความหลากหลายมากกว่าหน้าที่ของไบโอโพลีเมอร์อื่นๆ - พอลิแซ็กคาไรด์และดีเอ็นเอ ดังนั้นโปรตีนของเอนไซม์จะกระตุ้นปฏิกิริยาทางชีวเคมีและมีบทบาทสำคัญในการเผาผลาญ โครงร่างโครงร่างของยูคาริโอต (รูปที่ 1) โปรตีนบางชนิดทำหน้าที่โครงสร้างหรือทางกล ก่อตัวเป็นโครงร่างโครงร่าง (รูปที่ 1) ที่คงรูปร่างของเซลล์ไว้ โปรตีนยังมีบทบาทสำคัญในระบบส่งสัญญาณของเซลล์ ในการตอบสนองของภูมิคุ้มกัน และในวัฏจักรของเซลล์

สไลด์หมายเลข 5

คำอธิบายของสไลด์:

ฟังก์ชั่นโครงสร้าง หน้าที่เชิงโครงสร้างของโปรตีนคือโปรตีนมีส่วนเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของออร์แกเนลล์ของเซลล์เกือบทั้งหมด ซึ่งส่วนใหญ่จะเป็นตัวกำหนดโครงสร้าง (รูปร่าง) ของพวกมัน สร้างโครงร่างของเซลล์ที่สร้างรูปร่างให้กับเซลล์และออร์แกเนลล์จำนวนมาก และให้รูปร่างทางกลของเนื้อเยื่อจำนวนหนึ่ง เป็นส่วนหนึ่งของสารระหว่างเซลล์ซึ่งกำหนดโครงสร้างของเนื้อเยื่อและรูปร่างของสัตว์เป็นส่วนใหญ่ โปรตีนโครงสร้างประกอบด้วย: - คอลลาเจน - แอคติน - อีลาสติน - ไมโอซิน - เคราติน - ทูบูลิน

สไลด์หมายเลข 6

คำอธิบายของสไลด์:

ฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยา (เอนไซม์) บทบาทที่รู้จักกันดีที่สุดของโปรตีนในร่างกายคือการเร่งปฏิกิริยาของปฏิกิริยาเคมีต่างๆ เอ็นไซม์เป็นกลุ่มของโปรตีนที่มีคุณสมบัติในการเร่งปฏิกิริยาเฉพาะ กล่าวคือ เอ็นไซม์แต่ละตัวเร่งปฏิกิริยาที่คล้ายคลึงกันอย่างน้อยหนึ่งปฏิกิริยาและเร่งความเร็วของพวกมัน ตัวอย่าง: 2H202 → 2H20 + 02 เมื่อมีเกลือของเหล็ก (ตัวเร่งปฏิกิริยา) ปฏิกิริยานี้จะค่อนข้างเร็วกว่า เอนไซม์คาตาเลสเป็นเวลา 1 วินาที แยกโมเลกุล H202 ได้มากถึง 100,000 โมเลกุล โมเลกุลที่ยึดติดกับเอ็นไซม์และเปลี่ยนแปลงตามผลของปฏิกิริยาเรียกว่าสารตั้งต้น มวลของเอนไซม์นั้นมากกว่ามวลของสารตั้งต้นมาก ส่วนของเอ็นไซม์ที่ยึดติดกับซับสเตรตประกอบด้วยกรดอะมิโนตัวเร่งปฏิกิริยา เรียกว่าแอกทีฟไซต์ของเอ็นไซม์

สไลด์หมายเลข 7

คำอธิบายของสไลด์:

ฟังก์ชั่นมอเตอร์ การหดตัวของกล้ามเนื้อเป็นกระบวนการที่พลังงานเคมีที่เก็บอยู่ในรูปของพันธะไพโรฟอสเฟตพลังงานสูงในโมเลกุล ATP จะถูกแปลงเป็นงานทางกล ผู้เข้าร่วมโดยตรงในกระบวนการหดตัวคือโปรตีนสองชนิด - แอคตินและไมโอซิน โปรตีนหดตัวพิเศษ (แอคตินและไมโอซิน) เกี่ยวข้องกับการเคลื่อนไหวของเซลล์และสิ่งมีชีวิตทุกประเภท: การก่อตัวของเทียม, ริบหรี่ของตาและการตีแฟลกเจลลาในโปรโตซัว, การหดตัวของกล้ามเนื้อในสัตว์หลายเซลล์, การเคลื่อนไหวของใบในพืช ฯลฯ .

สไลด์หมายเลข 8

คำอธิบายของสไลด์:

ฟังก์ชั่นการขนส่ง ฟังก์ชั่นการขนส่งของโปรตีนคือการมีส่วนร่วมของโปรตีนในการถ่ายโอนสารเข้าและออกจากเซลล์ในการเคลื่อนไหวภายในเซลล์ตลอดจนการขนส่งทางเลือดและของเหลวอื่น ๆ ทั่วร่างกาย มีการขนส่งหลายประเภทที่ดำเนินการโดยโปรตีน

สไลด์หมายเลข 9

คำอธิบายของสไลด์:

สไลด์หมายเลข 10

คำอธิบายของสไลด์:

สไลด์หมายเลข 11

คำอธิบายของสไลด์:

ฟังก์ชันพลังงาน ฟังก์ชั่นพลังงาน - โปรตีนทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงานในเซลล์ การสลายตัวของโปรตีน 1 กรัมจนถึงผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายจะปล่อยพลังงาน 17.6 กิโลจูล ขั้นแรก โปรตีนจะสลายไปเป็นกรดอะมิโน และจากนั้นไปยังผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย: -น้ำ, -คาร์บอนไดออกไซด์, -แอมโมเนีย แต่โปรตีนมักไม่ค่อยถูกใช้เป็นแหล่งพลังงาน

สไลด์หมายเลข 12

คำอธิบายของสไลด์:

สไลด์หมายเลข 13

คำอธิบายของสไลด์:

ฟังก์ชั่นภูมิคุ้มกัน (ยาปฏิชีวนะ) ในขณะที่เชื้อโรค - ไวรัสหรือแบคทีเรีย - เข้าสู่ร่างกายโปรตีนพิเศษเริ่มผลิตในอวัยวะเฉพาะ - แอนติบอดีที่ผูกมัดและต่อต้านเชื้อโรค ลักษณะเฉพาะของระบบภูมิคุ้มกันคือเนื่องจากแอนติบอดีสามารถต่อสู้กับเชื้อโรคได้เกือบทุกชนิด Interferons ยังเป็นโปรตีนป้องกันของระบบภูมิคุ้มกัน โปรตีนเหล่านี้ผลิตโดยเซลล์ที่ติดไวรัส ผลกระทบต่อเซลล์ข้างเคียงทำให้เกิดการดื้อต่อไวรัสโดยการปิดกั้นการแพร่พันธุ์ของไวรัสหรือการรวมตัวของอนุภาคไวรัสในเซลล์เป้าหมาย อินเตอร์เฟอรอนยังมีกลไกการทำงานอื่นๆ เช่น ส่งผลต่อการทำงานของลิมโฟไซต์และเซลล์อื่นๆ ของระบบภูมิคุ้มกัน

สไลด์หมายเลข 14

คำอธิบายของสไลด์:

สารพิษ สารพิษที่มีต้นกำเนิดจากธรรมชาติ โดยปกติ สารประกอบโมเลกุลสูง (โปรตีน โพลีเปปไทด์ ฯลฯ) จัดเป็นสารพิษ ซึ่งเมื่อเข้าสู่ร่างกายจะผลิตแอนติบอดี ตามเป้าหมายของการกระทำ สารพิษแบ่งออกเป็น - พิษจากฮีมาติก - พิษที่ส่งผลต่อเลือด พิษต่อระบบประสาทเป็นพิษที่ส่งผลต่อระบบประสาทและสมอง สารพิษจากสารพิษเป็นพิษที่ทำลายกล้ามเนื้อ -Hemotoxins คือสารพิษที่ทำลายหลอดเลือดและทำให้เลือดออก สารพิษที่ทำให้เม็ดเลือดแดงแตกคือสารพิษที่ทำลายเซลล์เม็ดเลือดแดง -Nephrotoxins คือสารพิษที่ทำลายไต - คาร์ดิโอทอกซินคือสารพิษที่ทำลายหัวใจ - Necrotoxins - สารพิษที่ทำลายเนื้อเยื่อทำให้เกิดเนื้อร้าย (เนื้อร้าย) พิจารณาสารพิษจากพืช: ฟอลโลทอกซินและอะมาทอกซินพบได้ในหลากหลายสายพันธุ์: แมลงปีกแข็งสีซีด, เห็ดแมลงวันเหม็น, ฤดูใบไม้ผลิ เห็ดมีพิษสีขาว (รูปที่ 1) - เห็ดพิษร้ายแรง บรรจุสารพิษของอะมานิตินและวิโรซิน สำหรับมนุษย์ ปริมาณอะมานิตินที่ถึงตายคือ 5-7 มก., ลึงค์ลอยด์ 20-30 มก. (โดยเฉลี่ย เห็ดหนึ่งตัวมีลึงค์ลอยด์มากถึง 10 มก., แอล-อะมานิติน 8 มก. และบี-อะมานิติน 5 มก.) เมื่อได้รับพิษ ความตายก็เกิดขึ้น

คำอธิบายของสไลด์:

การทำงานของฮอร์โมน การทำงานของฮอร์โมน การเผาผลาญในร่างกายถูกควบคุมโดยกลไกต่างๆ ในระเบียบข้อบังคับนี้ สถานที่สำคัญคือฮอร์โมนที่สังเคราะห์ขึ้นไม่เพียงแต่ในต่อมไร้ท่อ แต่ยังอยู่ในเซลล์อื่นๆ ของร่างกายด้วย (ดูด้านล่าง) ฮอร์โมนหลายชนิดเป็นตัวแทนของโปรตีนหรือโพลีเปปไทด์ เช่น ฮอร์โมนของต่อมใต้สมอง ตับอ่อน ฯลฯ ฮอร์โมนบางชนิดเป็นอนุพันธ์ของกรดอะมิโน

สไลด์หมายเลข 17

คำอธิบายของสไลด์:

ฟังก์ชั่นทางโภชนาการ (สำรอง) ฟังก์ชั่นทางโภชนาการ (สำรอง) หน้าที่นี้ดำเนินการโดยสิ่งที่เรียกว่าโปรตีนสำรอง ซึ่งเป็นแหล่งโภชนาการสำหรับทารกในครรภ์ เช่น โปรตีนจากไข่ (ovalbumins) โปรตีนหลักของนม (เคซีน) ยังทำหน้าที่ทางโภชนาการเป็นหลัก ในร่างกายมีโปรตีนอื่นๆ อีกจำนวนหนึ่งที่ใช้เป็นแหล่งของกรดอะมิโน ซึ่งจะเป็นสารตั้งต้นของสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่ควบคุมกระบวนการเมตาบอลิซึม เคซีนนม ไข่อัลบูมิน

โปรตีน โครงสร้าง คุณสมบัติ ฟังก์ชั่นทางชีวภาพของโปรตีน

• Lepeshenko T.I.
• GBOU NPO RO PU หมายเลข 61
• Novoshakhtinsk ภูมิภาค Rostov

วัตถุประสงค์ของบทเรียน

• เกี่ยวกับการศึกษา:
• แนะนำให้นักเรียนรู้จักพอลิเมอร์ธรรมชาติ - โปรตีน เพื่อศึกษาโครงสร้าง การจำแนก และคุณสมบัติ เพื่อเปิดเผยความสำคัญทางชีวภาพในชีวิตมนุษย์ อธิบายส่วนประกอบที่สำคัญที่สุดของอาหาร
• เกี่ยวกับการศึกษา:
• ปลูกฝังทัศนคติเชิงบวกต่อวิชาเคมี
• กำลังพัฒนา:
• เพื่อพัฒนาความสามารถในการทำงานกับกระแสข้อมูลที่เพิ่มมากขึ้นเรื่อย ๆ ให้พัฒนาความคิดเชิงตรรกะ ความเป็นอิสระของการตัดสิน สร้างความสามารถและทักษะในการพูดด้วยวาจา ทักษะการคิดที่จำเป็นไม่เพียงแต่ในการศึกษาเท่านั้น แต่ยังรวมถึงในชีวิตประจำวันด้วย

จบประโยค

• ปฏิกิริยาในการได้อะนิลีนจากไนโตรเบนซีนเรียกว่า …………
• คุณสมบัติหลักของกรดอะมิโนเกิดจากการมีอยู่ในโมเลกุล - NH2 มันคืออะไร?
• คุณสมบัติความเป็นกรดของกรดอะมิโน เกิดจากการมีอยู่ในโมเลกุลของ ......
• สารละลายสวรรค์สามารถกำหนดได้โดยใช้ …….
• เมทิลลามีนถือได้ว่าเป็นอนุพันธ์ของ……

• ซินินา

• กลุ่มอะมิโน

• น้ำโบรมีน

• แอมโมเนียซึ่งอะตอมของไฮโดรเจนถูกแทนที่ด้วยอนุมูลไฮโดรคาร์บอน

โปรตีนในธรรมชาติ พบในโปรโตพลาสซึมและนิวเคลียสของเซลล์พืชและสัตว์ทั้งหมด และเป็นพาหะหลักของชีวิต

• อัลบูมิน (ในไข่ไก่)
• เฮโมโกลบิน (ในเลือดมนุษย์)
• เคซีน (ในนมวัว)
• Myoglobin และ myosin (ในกล้ามเนื้อ)

• – เอ็นเอช – CH – C – เอ็นเอช – CH – C – NH – CH –
• │ ║ │ ║ │
• R1 O R2 O R3

เนื้อหาของโปรตีนในเนื้อเยื่อต่างๆ ของมนุษย์

• กล้ามเนื้อได้ถึง 80%
• ปอด-72%
• ผิวหนัง-63%
• ตับ-57%
• สมอง-15%
• ไขมันและเนื้อเยื่อกระดูก ฟัน-14-28%

โปรตีนรวมถึง:

• C - 50 - 52%;
• H - 6.0 - 8.0%;
• O - 19 - 24%;
• ยังไม่มีข้อความ - 15 - 18%;
• ส - 0.5 - 2.0%.

การจำแนกโปรตีน

• กระรอก
• ซับซ้อนง่าย
• ประกอบด้วยโปรตีนเท่านั้น
• จากกรดอะมิโนและส่วนที่ไม่ใช่โปรตีน
• (อัลบูมิน, ไฟบริน) (ไขมัน, คาร์โบไฮเดรต,
• ไอออนของโลหะ -
• โปรตีโอลิปิด,
• เฮโมโกลบิน)

การจำแนกโปรตีน

• โดยความสามารถในการละลาย:
• 1. ละลายได้
• 2.ไม่ละลายน้ำ
• ตามสถานะของการรวม:
• 1.ของเหลว
• 2.ของแข็ง

ทฤษฎีเปปไทด์

• ในปี 1903 นักวิทยาศาสตร์ชาวเยอรมัน E. G. Fischer ได้เสนอทฤษฎีเปปไทด์ ซึ่งต่อมาได้กลายเป็นกุญแจสู่ความลึกลับของโครงสร้างของโปรตีน ฟิชเชอร์แนะนำว่าโปรตีนเป็นพอลิเมอร์ของกรดอะมิโนตกค้างที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์ NH-CO
• แนวคิดที่ว่าโปรตีนเป็นรูปแบบโพลีเมอร์นั้นแสดงออกมาตั้งแต่ต้นปี พ.ศ. 2431 โดยนักวิทยาศาสตร์ชาวรัสเซีย A.Ya. Danilevsky

• โปรตีนเป็นสารประกอบอินทรีย์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูง ซึ่งเป็นไบโอโพลีเมอร์ที่ประกอบด้วยโมโนเมอร์ซึ่งได้แก่ กรดอะมิโนเชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์

โครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน คุณสมบัติของโปรตีน

• เมื่อบำบัดด้วยโซเดียมคลอไรด์ โปรตีนจะถูกทำให้เค็มออกจากสารละลาย กระบวนการนี้สามารถย้อนกลับได้

การให้น้ำโปรตีน

• โปรตีนที่ละลายน้ำได้ก่อให้เกิดสารละลายคอลลอยด์

เกิดฟอง

• กระบวนการเกิดฟองคือความสามารถของโปรตีนในการสร้างระบบก๊าซเหลวที่มีความเข้มข้นสูงที่เรียกว่าโฟม
• โปรตีนเป็นสารทำให้เกิดฟองมีการใช้กันอย่างแพร่หลายในอุตสาหกรรมขนม (ขนมหวาน มาร์ชเมลโล่ ซูเฟล่)
• โครงสร้างของโฟมมีขนมปังซึ่งส่งผลต่อคุณสมบัติด้านรสชาติ

โปรตีน ไฮโดรไลซิส โปรตีน denaturation ปฏิกิริยาสีของโปรตีน ปฏิกิริยา Xantoprotein

• วางคอทเทจชีสชิ้นหนึ่งลงในหลอดทดลองแล้วเติมกรดไนตริกสองสามหยด อุ่นเครื่องอย่างระมัดระวัง

ปฏิกิริยาไบยูเรต

• เทลงในหลอดทดลอง
• ไข่ขาว 2 มิลลิลิตร สารละลายโซเดียมไฮดรอกไซด์เข้มข้น 2 มิลลิลิตร และสารละลายคอปเปอร์ (II) ซัลเฟต 2-3 หยด

การเผาผลาญโปรตีน

• เมื่อเผาผลาญโปรตีนจากสัตว์จะรู้สึกถึงกลิ่นเฉพาะตัวของ "เขาที่ถูกไฟไหม้" โดยมาก กลิ่นนี้ถูกกำหนดโดยปริมาณกำมะถันในโปรตีน
• โปรตีนจากพืช - กลิ่นกระดาษไหม้

หน้าที่ของโปรตีน (ชีววิทยานิดหน่อย)

• ขนส่ง
• ป้องกัน
• ตัวเร่งปฏิกิริยา
• โครงสร้าง
• กฎระเบียบ
• ตัวรับ
• เครื่องยนต์
• พลังงาน

ฟังก์ชั่นการขนส่ง

• ประกอบด้วยการผูกมัดและส่ง (ขนส่ง) ของสารต่าง ๆ จากอวัยวะหนึ่งไปยังอีกอวัยวะหนึ่ง
• เฮโมโกลบินรวมกับออกซิเจนในปอดกลายเป็นออกซีเฮโมโกลบิน
• การเข้าถึงอวัยวะและเนื้อเยื่อด้วยการไหลเวียนของเลือด oxyhemoglobin จะแยกและปล่อยออกซิเจน

ฟังก์ชั่นป้องกัน

• แอนติบอดีทำให้สารที่เข้าสู่ร่างกายเป็นกลางหรือปรากฏขึ้นอันเป็นผลมาจากกิจกรรมที่สำคัญของแบคทีเรียและไวรัส

• พลาสม่าโปรตีนไฟบริโนเจนร่วมในการแข็งตัวของเลือดลดการสูญเสียเลือด

ฟังก์ชันตัวเร่งปฏิกิริยา

• ประกอบด้วยการเพิ่มความเร็วของปฏิกิริยาต่าง ๆ ของการเผาผลาญและพลังงานในร่างกาย

• แบบจำลองเอนไซม์

ฟังก์ชั่นโครงสร้าง

• คอลลาเจนไฮโดรไลซ์ (โปรตีนเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน)

• โปรตีนเป็นพื้นฐานของโครงสร้างเซลล์

ฟังก์ชั่นการกำกับดูแล

• แบบจำลองโปรตีนควบคุม (ฮอร์โมน)

• ต่อมไร้ท่อ

ฟังก์ชั่นตัวรับ

• โปรตีนตัวรับทำหน้าที่รับรู้และเปลี่ยนสัญญาณต่างๆ
• (เซลล์รับแสง-โรดอปซิน)

ฟังก์ชั่นมอเตอร์

• ไมโอซิน
• แอคติน

ฟังก์ชั่นพลังงาน

• โปรตีน 1 กรัม เท่ากับ 17.6 กิโลจูล

การเปลี่ยนแปลงของโปรตีนในร่างกาย ปริมาณโปรตีนในแต่ละวัน

• ผู้ใหญ่ 0.85-1.00 กรัมต่อกิโลกรัมน้ำหนัก (ประมาณ 100 กรัมต่อวันสำหรับผู้ชายโดยเฉลี่ยและ 70 กรัมสำหรับผู้หญิง)
• เด็กต้องการโปรตีนมากขึ้น - มากถึง 1.9 กรัมต่อน้ำหนักตัวหนึ่งกิโลกรัมต่อวัน

คุณค่าของโปรตีน

• การศึกษาโปรตีนมีความสำคัญต่อการอธิบายธรรมชาติของโรคที่พบในมนุษย์และสัตว์
• โปรตีนส่วนบุคคลถูกใช้ในระบบเศรษฐกิจของประเทศ (ขนสัตว์, ไหม, หนังสัตว์, ขนนก, ผมและเขา)
• การเพาะพันธุ์สัตว์และพันธุ์พืชที่ให้ผลผลิตสูง
• การพัฒนาทิศทางเคมีชีวภาพสมัยใหม่ - พันธุวิศวกรรมและเทคโนโลยีชีวภาพ

ทดสอบในหัวข้อ "โปรตีน"

• 1) โปรตีนคือ:
• ก) เส้นใยประดิษฐ์ ค) สารประกอบโมเลกุลใหญ่ตามธรรมชาติ
• b) เส้นใยสังเคราะห์ d) สารประกอบธรรมชาติที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำ
• 2) ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำระบุไว้ใน:
• a) ลำไส้ b) ฟัน c) กระดูก d) กล้ามเนื้อ
• 3) น้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนผันผวน:
• ก) จากหลายหน่วยเป็นหลายสิบ
• b) จากหลายสิบถึงหลายร้อย
• ค) หลายร้อยถึงหลายพัน
• ง) หลายพันถึงหลายล้าน

ทดสอบในหัวข้อ "โปรตีน"

• 4) องค์ประกอบของโปรตีนไม่รวมถึง:
• ก) ไนโตรเจน b) สตรอนเทียม c) ฟอสฟอรัส ง) กำมะถัน
• 5) บทบาทการป้องกันของโปรตีนในร่างกายแสดงออกใน:
• ก) การดำเนินการตามกระบวนการชีวิตทั้งหมด
• b) การส่งออกซิเจนจากปอดไปยังเนื้อเยื่อ
• c) การเร่งปฏิกิริยาเคมีหลายอย่าง
• d) การทำให้เป็นกลางของสารแปลกปลอม

ทดสอบในหัวข้อ "โปรตีน"

• 6) จากการไฮโดรไลซิสของโปรตีนธรรมชาติปรากฎว่า:
• ก) ส่วนผสมของกรดอะมิโน 20 ชนิด
• b) ส่วนผสมของกรดเบตาอะมิโน
• c) ส่วนผสมของกรดอัลฟาอะมิโนต่างๆ
• d) ส่วนผสมของกรดอัลฟาและเบตาอะมิโน
• 7) โครงสร้างหลักของโปรตีนสะท้อน:
• ก) ลำดับของการเชื่อมต่อหน่วยกรดอะมิโนในสายพอลิเปปไทด์
• b) โครงแบบเชิงพื้นที่ของสายพอลิเปปไทด์
• c) ปริมาตร รูปร่าง และตำแหน่งสัมพัทธ์ของส่วนของสายโพลีเปปไทด์
• d) ความสัมพันธ์ของโมเลกุลโปรตีน

ทดสอบในหัวข้อ "โปรตีน"

• 8) โครงสร้างรองของโปรตีนยังคงอยู่:
• ก) พันธะโควาเลนต์
• b) พันธะไฮโดรเจนระหว่าง >C=O และ >หมู่ NH
• c) พันธะไฮโดรเจนและสะพานไดซัลไฟด์
• d) พันธะไอออนิก
• 9) กิจกรรมทางชีวภาพของโมเลกุลโปรตีนถูกกำหนดโดยโครงสร้าง:
• a) ประถม b) รอง c) ตติยภูมิ d) quaternary
• 10) ไฮโดรไลซิสของโปรตีนในร่างกายมนุษย์เกิดขึ้นภายใต้อิทธิพลของ:
• ก) เอ็นไซม์ ข) อุณหภูมิของร่างกาย
• c) อุณหภูมิแวดล้อม d) ความดันโลหิต

ตรวจสอบตัวเอง

• เกณฑ์การประเมิน:
• ไม่มีข้อผิดพลาด - 5
• 2 ข้อผิดพลาด - 4
• 3 - 4 ข้อผิดพลาด - 3
• ข้อผิดพลาดมากกว่า 4 รายการ - 2

ตอบคำถาม:

• อะไรคือสาเหตุของความไม่เข้ากันของเนื้อเยื่อระหว่างการปลูกถ่ายอวัยวะจากสิ่งมีชีวิตหนึ่งไปยังอีกสิ่งมีชีวิตหนึ่ง?
• ชื่อวิทยาศาสตร์ของโปรตีน
• โมเลกุลโปรตีนทำมาจากอะไร?
• โครงสร้างโปรตีนมีกี่แบบ?
• โครงสร้างของโปรตีนขดเป็นเกลียว?
• โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนเรียกว่าอะไร?
• ชื่อพันธบัตร - NH - CO - คืออะไร?
• การทำลายโครงสร้างโปรตีน
• ปฏิกิริยาที่กำหนดการปรากฏตัวของโปรตีน?
• อาหารที่มีโปรตีนสูง.
• โครงสร้างโปรตีนที่ไม่เสถียรที่สุด?

• สิ่งมีชีวิตแต่ละตัวมีของตัวเอง
• โปรตีนแต่ละชุด

• โปรตีน

• จากกรดอะมิโนตกค้าง

• รอง

• ลูกกลม

• เปปไทด์

• การทำให้เสียสภาพ

• แซนโทโปรตีน, ไบยูเรต

• ควอเทอร์นารี

ทำได้ดี!

• ทำได้ดี!

แหล่งข้อมูลทางอินเทอร์เน็ต:

• http://art8you.net/clipart/symbols-arrows/ - พอยน์เตอร์
• schoolsetovo.ucoz.ru - ขวด
• http://himbio.ucoz.ru/index/illjustracii/0-21 - หลอดทดลอง
• http://artcity.lv/2007/10/06/klipart-tekhnika-124-izobrazhenija.html - โมเลกุล
• http://diterglass.com/page/145/ - หยดน้ำ
• เคมี O.S. Gabrielyan, A.G. Ostroumov, ตำราสำหรับอาชีพและความเชี่ยวชาญพิเศษของโปรไฟล์ทางเศรษฐกิจและสังคม, M. , "Academy" 2011, 256 p.
• เคมี O.S. Gabrielyan, A.G. Ostroumov, คู่มือสำหรับครู, M. , Academy 2012